Пиротехническая химия
Главная Начинающим пиротехникам Статьи Добавить статью Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги в помощь
Военная история Изготовление и применение ВВ Пиротехника в военном деле Разное по пиротехнике Физика в пиротехнике Химия ВВ и составов
Новые книги
Суворов С. "Бронированная машина пехоты БМП -3 часть 1" (Военное дело)

Яковлев Г.П. "122 мм самоходная пушка образца 1944 г." (Военное дело)

Суарес Г. "Тактическое преимущество " (Военное дело)

Стодеревский И.Ю. "Автобиография записки офицера спецназа ГРУ " (Военное дело)

Семиколенков Н.П. "стрельба из танковых пулеметов " (Военное дело)
Курс химической кинетики - Эмануэль Н.М.
Эмануэль Н.М., Кнорре Д.Г. Курс химической кинетики — М.: Высшая школа, 1984 . — 463 c.
Скачать (прямая ссылка): kurshimkinet1984.djvu
Предыдущая << 1 .. 121 122 123 124 125 126 < 127 > 128 129 130 131 132 133 .. 179 >> Следующая

Наиболее полно и совершенно все перечисленные факторы, обеспечивающие воздействие катализатора на субстраты, используются в биологических катализаторах — ферментах. В настоящее время в результате успешного развития рентгеноструктурного анализа белков установлена полная пространственная структура ряда ферментов и их комплексов с субстратами. В качестве примера на рис. 87 приведена схема взаимодействия фермента карбоксипепти-дазы с субстратом.
Карбэксипептидаза катализирует отщепление С-концевой аминокислоты от пептидной цепи, причем наиболее эффективно отщепляются кислоты, содержащие гидрофобные ароматические остатки!
-----ш—снн—с—>ш—си—+ н2о. —*¦
II | чо-
3.24
На рис. 87 изображен концевой фрагмент расщепляемой полипептидной цепи и функциональные группы фермента, принимающие то или иное участие в каталитическом процессе. Два имида-зольных кольца (остатки аминокислоты гистидина) и карбоксильная группе остатка глутаминовой кислоты координированы с ионом цинка, заряд которого тем самым наполовину нейтрализован. Про-тонированная гуанидиновая группа (остаток аминокислоты аргинина) взаимодействует с ионизованной концевой карбоксильной группой субстрата. Этот же концевой аминокислотный остаток
Рис. 87. Схема активного центра фермента карбоксипептидазы (по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа):
Показаны фрагменты пептидной цепи с функциональными боковыми группами. Цифры обозначают порядковые номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функциональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями. В шести-членном активированном комплексе штрихами показаны образующиеся связи, а сплошными линиями — разрывающиеся связи
связан своим ароматическим кольцом с тремя гидрофобными радикалами фермента (остатки аминокислот изолейцина, тирозина и глутамина).
В результате этих взаимодействий, которые закрепляют в двух точках С-концевой остаток субстрата, пептидная связь в случае, если С-концевая аминокислота представляет собой Ь-пзомер, оказывается направленной на каталитический центр фермента, представленный ионом цинка и оксигруппой тирозина. Поляризация связи С=0 ионом цинка облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом С. Участие оксигруппы тирозина обеспечивает синхронное протекание разрыва трех связей и образования трех новых связей в циклическом шести центровом активированном комплексе.
325
На этом примере видны некоторые важнейшие черты, свойственные большому числу ферментов. Во-первых, катализатор имеет как бы два центра—связывающий (контактный) и собственно каталитический. Один из них, представленный в рассмотренном случае протонированной гуанидиновой группой и тремя гидрофобными радикалами, обеспечивает образование комплекса фермент — субстрат (связывание субстрата ферментом), в результате чего расщепляемая связь направляется на каталитический центр. Собственно каталитический центр представлен в рассмотренном случае ионом цинка и оксигруппой тирозина.
Во-вторых, на этом примере видны структурные основы высокой специфичности ферментов, в частности стереоспецифичности. Так, если бы С-концевая аминокислота была D-изомером, то в рассматриваемом случае в сторону каталитического центра оказался бы направленным атом Н, а не группа — NH—СО—, и каталитический процесс не смог бы произойти.
Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра.
Кинетические уравнения каталитических процессов
Каталитический процесс, протекающий по схеме (VI. 17), может быть описан с помощью двух кинетических уравнений, например
e,p,) = MS*l[E'], t.(E'> = /?1 [St] [EJ-fealSj] [E'l, (VI.18)
и чегырех соотношений материального баланса, которые в замкнутой системе имеют вид
[Е] + [Е'] = е0, " (VI. 19)
[S2)-[S2]0=[S1]-[S11(), (VI.20)
lS,]-HPi] = [Si]e. (S2]-f-[Pa) = [S2]„.
Система кинетических уравнений (VI. 18) может быть приведена к одному кинетическому уравнению, если можно считать квазистационарной концентрацию промежуточной формы катализатора Е'. В' этом случае A, [Sx] [Е] = fej [Ss] [Е'] и, с учетом (VI. 19).
1 1 »+Ai[S,]/(MSil) "
Поскольку процесс в квазистационарном приближении представлен одним маршрутом, то скорость накопления Ps может быть
326
обозначена как скорость процесса в целом и первое уравнение системы (VI. 18) можно записать в виде
----*21^1 е«__ (VI.21)
или, с учетом (VI.20), в виде
м[5і1о-[5а1о)+(*і + *2)[5,Г
Если кх \$>х\ кг т. е. или промежуточная форма катализатора Е' много более реакционноспособна, чем исходная, или концентрация второго субстрата намного превышает концентрацию первого, (VI.21) преобразуется к виду
т. е. первая стадия становится лимитирующей. Например, кинетическое уравнение реакции окисления V3* ионами Ее3+, катализируемой ионами Си2*, в результате последовательности стадий
Предыдущая << 1 .. 121 122 123 124 125 126 < 127 > 128 129 130 131 132 133 .. 179 >> Следующая
Реклама
 
 
Авторские права © 2010 PiroChem. Все права защищены.